Cheratina










Immagine al microscopio di filamenti di cheratina


La cheratina (dal greco: kératos = corno) è una proteina filamentosa ricca di zolfo, elemento contenuto nei residui amminoacidi di cisteina; è molto stabile e resistente. Si tratta di una struttura quaternaria, composta da più strutture terziarie messe una in fila all'altra. È prodotta dai cheratinociti, ed è immersa nel loro citosol come filamenti intermedi. È il principale costituente dello strato corneo dell'epidermide dei tetrapodi e soprattutto degli amnioti, nei quali garantisce l'impermeabilità.




Indice






  • 1 Struttura


  • 2 Classificazioni


    • 2.1 In base alla struttura secondaria


    • 2.2 In base alla consistenza




  • 3 Utilizzo


  • 4 Funzioni


  • 5 Note


  • 6 Bibliografia


  • 7 Voci correlate


  • 8 Altri progetti


  • 9 Collegamenti esterni





Struttura |


La molecola di cheratina è costituita da una catena polipeptidica con struttura ad elica di lunghezza intorno ai 450 Å. Le catene interagiscono tra loro, organizzandosi in strutture man mano più grandi e complesse. Per prima cosa le singole eliche si associano, tramite interazioni idrofobiche, in coppie (dimeri) e ciascuna coppia, oltre all'avvolgimento delle eliche, si avvolge ulteriormente su se stessa. A loro volta i dimeri così formati si associano tra loro, sia trasversalmente che longitudinalmente, tramite ponti disolfuro tra residui di cisteina di filamenti vicini e altre interazioni. Si formano in questo modo i protofilamenti. Secondo un grado di organizzazione crescente, si costituiscono successivamente le protofibrille (due protofilamenti affiancati), le microfibrille (quattro protofibrille affiancate) e infine le macrofibrille (più microfibrille).



Classificazioni |



In base alla struttura secondaria |




  • α-cheratina: costituita da α eliche intrecciate fra loro, è debolmente basica, se non neutra.[1] Il passo dell’α-elica (che è destrorsa come α-elica di Pauling) è di 5,1 Å (invece che di 5,4 Å come nell’α-elica di Pauling). È presente nei mammiferi come epitelio, unghie, peli, corna e fanoni;


  • β-cheratina: costituita prevalentemente da foglietti β, non da alfa eliche, è leggermente acida.[1] È presente nei rettili (soprattutto nei serpenti costrittori, come i pitoni) e negli uccelli come epitelio, artigli, squame, penne e piume.



In base alla consistenza |




  • Molle: è traslucida, di consistenza plastica e facilmente divisibile in piccole scaglie. Se sottoposta a calore si retrae, se invece inserita in acqua fredda si idrata gonfiandosi;


  • Dura: è compatta, di colore ocra, non divisibile in scaglie e molto resistente sia all'acqua che al calore.



Utilizzo |


Il principale utilizzo della cheratina è nell'industria farmaceutica, in quanto questo materiale ricopre le pillole gastro-resistenti, ovvero che resistono agli acidi gastrici, come l'HCl (acido cloridrico).



Funzioni |


La principale funzione della Cheratina è protettiva.



Note |




  1. ^ ab chempolymerproject - B-keratin - B - 'Silky Smooth' JUIE



Bibliografia |


  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 5ª ed., Bologna, Zanichelli, 2010, ISBN 88-08-06403-4.


Voci correlate |



  • Epidermide

  • Anomalie della cheratinizzazione

  • Cheratinocita



Altri progetti |



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Collegamenti esterni |






  • Cheratina, su thes.bncf.firenze.sbn.it, Biblioteca Nazionale Centrale di Firenze. Modifica su Wikidata






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